(2° pagina) (Torna alla 1° pagina..) Studi precedenti avevano scoperto che le mutazioni in due proteine appartenenti al gruppo delle proteine leganti l'RNA, TDP-43 e FUS, se mutate erano in grado di causare alcune forme di SLA. TDP-43 e FUS regolano come il codice genetico viene tradotto per l'assemblaggio delle proteine.
Dal momento che nell'uomo ci sono oltre 200 proteine appartenenti al gruppo delle proteine leganti l'RNA, a cui appartengono FUS e TDP-43, si è voluto testare la possibilità che altre proteine leganti l'RNA potessero contribuire alla patologia SLA. Utilizzando specifici algoritmi informatici, si è visto che circa 250 proteine ​​umane, tra cui diverse proteine leganti l'RNA associate con malattie neurodegenerative, contenevano uno specifico segmento di aminoacidi prione-simile. Questi segmenti sono essenziali per l'assemblaggio di determinati complessi proteici.
Utilizzando il lievito come organismo modello, il coautore Aaron Gitler, nel 2011, aveva selezionato dieci proteine con le suddette caratteristiche che sembravano probabili candidati, se alterate, a determinare patologie neurodegenerative. In particolare due,TAF15 e EWSR1, erano in grado di aggregare in provetta e risultavano tossici per il lievito. Sorprendentemente, scoprirono anche mutazioni di TAF15 e EWSR1 in pazienti con SLA. Sulla base di questi risultati, giunsero a formulare l'ipotesi che le proteine leganti l'RNA contenenti un segmento prione-simile potrebbero contribuire in modo importante alla patologia della SLA e dei disturbi cerebrali correlati.
Lo studio attualmente pubblicato sulla rivista Nature evidenzia che altri due geni della lista dei dieci candidati selezionati, hnRNPA1 e hnRNPA2B1, se mutati causano casi familiari di malattia cerebrali. Le mutazioni in hnRNPA1 e hnRNPA2B1 erano presenti in due nuclei familiari con una degenerazione estremamente rara ereditaria che colpisce muscoli, motoneuroni ed ossa ed in un paziente affetto da SLA familiare.
Le mutazioni in queste due proteine ​​erano proprio in corrispondenza del segmento prione-simile e rendevano le proteine più inclini ad aggregarsi in fibrille. La forma normale delle proteine ​​mostra una tendenza naturale ad assemblarsi, ma questa era accentuata dalla presenza di mutazioni.
"La malattia neurodegenerativa potrebbe derivare da una non regolamentata formazione di fibrille avviata spontaneamente da stress ambientali o da altri fattori che regola il montaggio di una proteina", spiega Scarborough, uno dei coautori dello studio.
04/03/2013 Giovanni Zelano

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