(2° pagina) (Torna alla 1° pagina..) ricercatore Ispa-Cnr. «La funzionalità delle glicoproteine dipende da un sofisticato sistema biologico di controllo qualità che sovrintende al corretto ripiegamento e alla corretta destinazione finale delle proteine stesse nella cellula. Con questo studio abbiamo descritto per la prima volta la struttura completa di uno dei principali componenti di questo sistema di controllo, l’enzima Udp-glucosio glucosil transferasi (Uggt). Conoscendo la struttura dell’enzima sarà possibile individuare in futuro nuove molecole in grado di modularne l’attività».
Questa scoperta comporta l’apertura di nuovi scenari terapeutici per il trattamento di alcune malattie. «La modulazione di enzimi come Uggt potrebbe rappresentare un’opportunità di cura per molte patologie genetiche caratterizzate da mutazioni associate al malripiegamento di glicoproteine, come la fibrosi cistica o il morbo di Gaucher», prosegue Dritan Siliqi dell’Ic-Cnr.
«Non è detto che ad una glicoproteina mal ripiegata sia sempre associata una completa perdita di funzionalità e la modulazione degli enzimi del sistema di controllo potrebbe consentire alle proteine parzialmente mal ripiegate il raggiungimento della loro destinazione finale in cellula e il ripristino, almeno parziale, dell’attività biologica».
«La ricerca è stata condotta su piante di Arabidopsis thaliana, un modello di riferimento per lo studio di processi biologici conservati anche nell’uomo», conclude Lucia Marti dell’Ispa-Cnr. «Nel nostro laboratorio sono disponibili piante di Arabidopsis mutate che non possiedono l’enzima Uggt. Queste piante costituiscono un utile modello per saggiare l’effetto di nuove molecole a potenziale azione farmacologica prima della sperimentazione su modelli animali ben più costosi e con limitazioni etiche».

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08/09/2017 Arturo Bandini

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