(2° pagina) (Torna alla 1° pagina..) di endocrinologia e oncologia sperimentale “G. Salvatore” del Consiglio nazionale delle ricerche (Cnr-Ieos), e Daniela Corda, Direttore dipartimento scienze biomediche del Cnr assieme ai loro collaboratori hanno identificato un nuovo meccanismo molecolare che regola il “traffico”, cioè il trasporto della E-caderina per la formazione di giunzioni aderenti tra le cellule.
“I dati mostrano un nuovo meccanismo di modifica e regolazione della Golgina-97, una proteina coinvolta nei processi di trasporto intracellulari, operato da un enzima noto come PARP12 che finora non era stato mai associato a tale processo. Tramite questa modifica, tecnicamente nota come ADP-ribosilazione, PARP12 controlla le funzioni della Golgina-97, garantendo così il corretto trasporto della E-caderina verso la membrana plasmatica”, spiega Giovanna Grimaldi del Cnr-Ieos e primo autore del lavoro. “Quando si alterano le attività di tali componenti, si ha una forte riduzione dell’arrivo dell’E-caderina nella membrana, con conseguente perdita dei contatti cellula-cellula e dell’integrità dell’epitelio. Tutto questo si può tradurre in possibili effetti sulla trasformazione epitelio-mesenchima e sulla sopravvivenza cellulare”.
La novità di questo lavoro riguarda quindi “l’aver dimostrato che una modifica della Golgina-97, finora sconosciuta, è il punto di unione fra i segnali che determinano il trasporto alla membrana e la ‘consegna’ del prodotto specifico, in questo caso la E-caderina”, conclude Grimaldi. “I dati ottenuti, inseriti in un contesto farmacologico, potranno permettere di agire su specifici bersagli molecolari al fine di controllare il giusto svolgimento di tale processo, spesso alterato in malattie oncologiche”.

10/01/2022 Andrea Sperelli


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